Efeitos da pasteurização-HTST e da fervura doméstica sobre a proteína do leite

Resumo – Os efeitos da pasteurização HTST e da fervura doméstica na distribuição do nitrogênio (N) e na desnaturação da proteína do soro do leite foram estudados. Leite cru (L/C) foi pasteurizado (LP) a 75-76ºC/15” e fervido (LF) imitando o tratamento térmico doméstico dado ao leite no Brasil. O teor de caseína-N do leite aumentou de 78,3% no leite cru a 80,1% e 90,5% no leite pasteurizado e fervido respectivamente. Correspondentemente diminuiu o teor do leite em nitrogênio não caseínico; os valores para soroproteína-N foram 16,2% (L/C), 14,3% (LP) e 3,9% (LF). O teor em Beta-lactoglobulina-N (β-Ig-N) contribuiu com 8,4% do nitrogênio total no LC, 6,9% no LP e 0,2% no LF. O nitrogênio não proteico formou 5,5% do N-total no leite cru, e 5,5% no leite pasteurizado e fervido. A desnaturação térmica da proteína do soro atingiu 11,1% no LP e 75,1% no LF. As porcentagens determinadas para a desnaturação da β-Ig foram 17,3 (LP) e 98% (LF).

Introdução

A temperatura a que o leite é submetido durante o processamento conduz a mudanças físico-químicas nas diferentes frações proteicas e, correspondentemente, na distribuição do nitrogênio das mesmas. Os efeitos da temperatura sobre o leite e seus componentes foram resumidos no trabalho de San José (17). Numerosos estudos demonstraram que, das proteínas do leite, as proteínas do soro são as mais termolábeis, sendo a alfa-lactalbumina a mais resistente e as imunoglobulinas as menos resistentes ao tratamento térmico (LARSON; ROLLERI, 1955; BLANC, 1980; PINTO, 1982).

Vários estudos têm sido realizados sobre o efeito da temperatura e tempo de aquecimento sobre a beta-lactoglobulina (β-Lg), demonstrando que essa soroproteína apresenta resistência intermediária ao calor (LARSON; ROLLERI, 1955; GOUGH; JENNES, 1962; MELACHOURIS; TUCKEY, 1966; BLANC, 1980; PINTO, et al., 1982). A ordem de instabilidade térmica é: Imunoglobulinas < Albumina do soro bovino < β-Lactoglobulina < α-Lactalbumina. Outros trabalhos se referem às associações moleculares das proteínas devido ao calor, formação de complexos, especialmente entre as soroproteínas (α-La e β-Lg) e estas com a kappa-caseína (KLOSTERMEYER, 1976; CARVALHO, 1977; PEARCE, 1979; DOUGLAS et al., 1981).

Blanc (3) aponta que muitos trabalhos publicados sobre o efeito do tratamento térmico sobre as proteínas lácteas foram realizados em sistemas modelos de laboratório e/ou sob condições de aquecimento que não representam o tratamento térmico industrial a que é submetido o leite, e inclusive, muitos desses trabalhos não permitem fazer comparações das características do leite tratado termicamente com as do leite cru.

Recentemente, Póvoa e Santos (15) realizaram um estudo sobre a composição química do leite aquecido, especialmente da composição química em aminoácidos, e a compararam com a do leite cru. Esses autores (15) incluíram no trabalho a fervura doméstica do leite, fornecendo-nos um dado muito importante já que a fervura é tradicional no Brasil. A composição em aminoácidos determinada para as amostras submetidas aos diversos tratamentos térmicos não diferiram entre si e variaram em torno de uma média comparável àquela do leite cru tomado como controle (15). Entretanto, esses autores (15) não forneceram informação do efeito dos tratamentos térmicos aplicados sobre a desnaturação das soroproteínas nem sobre a distribuição do nitrogênio do leite, o que ampliaria mais o conhecimento das características físico-químicas do leite que bebe o consumidor brasileiro.

O propósito do presente trabalho é determinar o efeito da pasteurização industrial (HTST) e da fervura doméstica sobre a distribuição do nitrogênio do leite sobre a desnaturação das proteínas do soro, especialmente a beta-lactoglobulina.

Referências 

(3) BLANC, B. Einfluss der thermischen Behandlung auf die wichtigsten Milchinhaltsstoffe und auf den ernährungsphysiologischen Wert der Milch. Alimenta (Sonderausgabe), v. 5, n. 25, 1980.

(4) CARVALHO, I. C. de. Fatores que afetam a estabilidade térmica do leite. Rev. do ILCT, Juiz de Fora, v. 32, n. 190, p. 7-13, 1977.

(6) DOUGLAS, F. W.; GREENBERG, R.; FARREL, H. M.; EDMONSON, L. F. Effects of ultra-high-temperature pasteurization on milk proteins. J. Agric. Food Chem., v. 29, n. 1, p. 11-15, 1981.

(8) GOUGH, P.; JENNES, R. Heat denaturation of B-Lactoglobulin A and B. J. Dairy Sci., v. 45, n. 9, p. 1.033-1.039, 1962.

(9) KLOSTERMEYER, H. Veränderungen des Milcheiweiβes beim Erhitzen. Molk. Ztg. Welt der Milch., v. 30, n. 28, p. 818-824, 1976.

(10) LARSON, B. L.; ROLLERI, G. D. Heat denaturation of the specific sérum proteins in milk. J. Dairy. Sci., v. 34, n. 8, p. 351-360, 1955.

(11) MELACHOURIS, H. P.; TUCKEY, S. L. Denaturation of whey proteins in milk heated at high temperatures for short times. J. Dairy. Sci., v. 49, n. 9, p. 1.154-1.156, 1966.

(13) PEARCE, R. J. Heat stable components in the Aschaffenburg and Drewry total albumin fraction from bovine milk. New Zealand J. Dairy Techn., v. 14, n. 2, p. 172-173, 1979.

(14) PINTO[A1] , C. M. E; ISRAEL, L. E.; VAL-DENEGRO, V. Desnaturação de proteínas do soro de leite por processos térmicos-UHT. Densitometria em géis de poliacrilamida. Anais do VII Congresso Nacional de Laticínios, Brasil, 1982 (no prelo).

(15) PÓVOA, M. E. B.; SANTOS, T. M. Efeitos do aquecimento sobre o leite bovino. Composição química. Rev. do ILCT, Juiz de Fora, v. 37, n. 220, p. 3-6, 1982.

(17) SAN JOSÉ, C. Efectos de la temperatura sobre la leche y sus componentes. Rev. Española de Lecheria, v. 114, p. 193-211, 1979.

[54] WOLFSCHOON-POMBO, A. F.; FERNANDES, R. M.; GRANZINOLLI, G. G. M. Efeitos da pasteurização-HTST e da fervura doméstica sobre a proteína do leite. Revista do ILCT, Juiz de Fora, v. 37, n. 223, p. 3-7, setembro-outubro de 1982.

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